Background and Objectives: Tau protein and Aβ-amyloid have been studied as pathological aggregations, which form neurofibrillary tangles and amyloid plaques in Alzheimer’s disease brain. Tau protein plays a critical role in neuron that binds to microtubules and assists with their formation and stabilization. However, unbinding of hyperphosphorylated tau and microtubules leads to unstable and disintegrating state of neuron. The free tau proteins form neurofibrillary tangles. The purpose of this study is to evaluate efficacy of nine methanol extracts of Psidium guajava leaf; Nucifera nelumbo leaf; wild Ipomoea aquatic; Cleome rutidosperma aerial parts; Artocarpus altilis leaf; cultivated Ipomoea aquatic; Centella asiatica leaf; Mimosa pudica L. aerial parts; Nucifera nelumbo seed pod collected in the Mekong Delta by screening tau anti-aggregation activity in-vitro. Materials and methods: Nine herbs were collected, dried out and extracted with methanol. The half maximal inhibitory concentration (IC50) of methanolic extracts was measured by Thioflavin T assay at various concentrations. Results: Nine methanol extracts proved to reduce tau aggregation in vitro. Extracts from leaves of Psidium guajava, Artocarpus altilis and Nucifera nelumbo impressively inhibited tau aggregation with IC50 at 0.39 mg/mL, 1.05 mg/mL and 1.24 mg/mL respectively. Methylene blue was used as a positive control, with IC50 at 1.35 µM.
Đái Thị Xuân Trang, Võ Thị Tú Anh, Lâm Hồng Bảo Ngọc, 2015. KHẢO SÁT HOẠT TÍNH KHÁNG KHUẨN VÀ KHÁNG OXY HÓA CỦA CAO METHANOL CÂY HÀ THỦ Ô TRẮNG (Streptocaulon juventas Merr.). Tạp chí Khoa học Trường Đại học Cần Thơ. 40: 1-6
Đái Thị Xuân Trang, Phan Kim Định, Trương Đình Yến An, Nguyễn Thị Yến Chi, 2014. KHẢO SÁT KHẢ NĂNG KHÁNG OXY HÓA CỦA CÂY Ô RÔ (ACANTHUS ILICIFOLIUS L.). Tạp chí Khoa học Trường Đại học Cần Thơ. 35: 104-110
Đái Thị Xuân Trang, Nguyễn Thị Mai Phương, Quách Tú Huê, Võ Thị Ngọc Diễm, 2012. KHẢO SÁT HIỆU QUẢ HẠ ĐƯỜNG HUYẾT VÀ CHỐNG OXY HÓA CỦA CAO CHIẾT CÂY NHÀU (MORINDA CITRIFOLIA L.) Ở CHUỘT BỆNH TIỂU ĐƯỜNG. Tạp chí Khoa học Trường Đại học Cần Thơ. 23b: 115-124
Đái Thị Xuân Trang, Bùi Tấn Anh, Trần Thanh Mến, Phạm Thị Lan Anh, 2012. KHẢO SÁT KHẢ NĂNG ĐIỀU TRỊ BỆNH TIỂU ĐƯỜNG CỦA CAO CHIẾT LÁ ỔI (PSIDIUM GUAJAVA L.). Tạp chí Khoa học Trường Đại học Cần Thơ. 22b: 163-171
Đái Thị Xuân Trang, Nguyễn Trọng Tuân, Trần Thanh Mến, 2010. KHẢO SÁT HOẠT TÍNH KHÁNG SỐT RÉT CỦA MỘT SỐ CÂY THUỐC VÙNG ĐỒNG BẰNG SÔNG CỬU LONG. Tạp chí Khoa học Trường Đại học Cần Thơ. 16a: 22-31
Trích dẫn: Đái Thị Xuân Trang, Nguyễn Thị Thùy Oanh, Trần Chí Linh, Lê Thanh Phương Thảo, Trần Thanh Mến và Nguyễn Trọng Tuân, 2019. Đánh giá khả năng kháng oxy hóa, ức chế enzyme α-amylase và α-glucosidase của các cao chiết từ lá cây núc nác (Oroxylum indicum L.). Tạp chí Khoa học Trường Đại học Cần Thơ. 55(6A): 29-36.
Trích dẫn: Đái Thị Xuân Trang, Trần Chí Linh, Nguyễn Thanh Nhị, Phan Kim Định, Trần Thanh Mến và Nguyễn Trọng Tuân, 2018. Khảo sát hoạt tính sinh học của cao chiết lá cây vọng cách (Premna serratifolia (L.)). Tạp chí Khoa học Trường Đại học Cần Thơ. 54(9A): 46-52.
Đái Thị Xuân Trang, Bùi Tấn Anh, Nguyễn Thị Mai Phương, QUACH TU HUE, VO THI NGOC DIEM, 2013. KHẢO SÁT ẢNH HƯỞNG CỦA CAO CHIẾT CÂY NHÀU (MORINDA CITRIFOLIA L.) ĐẾN HOẠT ĐỘNG CỦA ENZYME GLUCOSE-6-PHOSPHATASE Ở CHUỘT BỆNH TIỂU ĐƯỜNG. Tạp chí Khoa học Trường Đại học Cần Thơ. 25: 50-57
Trích dẫn: Đái Thị Xuân Trang, Trần Chí Linh, Lê Bích Hậu, Phạm Khánh Nguyên Huân và Phùng Thị Hằng, 2020. Hoạt tính kháng oxy hóa và kháng nấm của một số cao chiết thực vật thuộc họ gừng (Zingiberaceae) và họ củ nâu (Dioscoreaceae). Tạp chí Khoa học Trường Đại học Cần Thơ. 56(5A): 52-59.
Đái Thị Xuân Trang, Huỳnh Ngọc Trúc, Nguyễn Trọng Tuân, 2014. KHẢO SÁT KHẢ NĂNG ỨC CHẾ ENZYME XANTHINE OXIDASE TỪ LÁ SA KÊ (ARTOCARPUS ALTILIS (PARK.) FOSB). Tạp chí Khoa học Trường Đại học Cần Thơ. 32: 94-101
Tạp chí khoa học Trường Đại học Cần Thơ
Lầu 4, Nhà Điều Hành, Khu II, đường 3/2, P. Xuân Khánh, Q. Ninh Kiều, TP. Cần Thơ
Điện thoại: (0292) 3 872 157; Email: tapchidhct@ctu.edu.vn
Chương trình chạy tốt nhất trên trình duyệt IE 9+ & FF 16+, độ phân giải màn hình 1024x768 trở lên