Đăng nhập
Tìm kiếm nâng cao
Tên bài báo
Tác giả
Năm xuất bản
Tóm tắt
Lĩnh vực
Phân loại
Số tạp chí

Bản tin định kỳ
Báo cáo thường niên
Tạp chí khoa học ĐHCT
Tạp chí tiếng anh ĐHCT
Tạp chí trong nước
Tạp chí quốc tế
Kỷ yếu HN trong nước
Kỷ yếu HN quốc tế
Book chapter
Bài báo - Tạp chí
Vol. 12, No 2 (2020) Trang: 1-8
Tải về

Article info.



Received 04 Mar 2020
Revised 23 Apr 2020

Accepted 31 Jul 2020


Belinostat, a histone deacetylases inhibitor, was reached the marketing approval by FDA for the treatment of relapsed and refractory peripheral T-cell lymphomas in 2014. Among 18 Histone Deacetylase (HDAC) enzymes, HDAC 8 has grabbed considerable attention from chemists as a promising target for cancer treatment, which leads to an ever-growing demand for the discovery of novel HDAC 8 inhibitors. With the advent of technologies, a useful and free-of-charge software – Autodock Tool was introduced to dock belinostat into the active site of HDAC 8 in this report. Nevertheless, docking to HDACs, known as metalloenzymes, still remains a challenge due to the interaction with Zn2+ ion at the bottom of the active binding site of the enzyme. For this reason, the extension of the Autodock forcefield to the new one named Autodock4Zn was utilized. The outcomes showed significant improvements in performance in both free energy of binding estimation as well as binding capacity of belinostat with different amino acids of HDAC8.


Autodock4, Autodock4Zn, HDAC 8, metalloenzymes

Cited as: Thao, H.N., Toan, N.H., Si, N.T., Quoc, N.C., Quy, H.T.K., Bach, L.T., Tuan, N.T., Hue, B.T.B. and De, T.Q., 2020. Docking belinostat into HDAC 8 using autodock tool. Can Tho University Journal of Science. 12(2): 1-8.

Các bài báo khác
26 (2021) Trang: 125-130
Tạp chí: Tạp chí phân tích Hóa, Lý và Sinh học
26 (2021) Trang: 120-124
Tạp chí: Tạp chí phân tích Hóa, Lý và Sinh học

Vietnamese | English

Vui lòng chờ...